Самое замечательное, что обычные вещества, будь то сахара, белки, спирты, на которые действует фермент, меняют во время реакции свои свойства, фермент же выходит совершенно нетронутым. Производительность ферментов и энзимов колоссальна: одна молекула способна, например, разложить пять миллионов молекул сахара или спирта за одну минуту при комнатной температуре. Никакой созданный человеком химический завод не даст такого эффекта. При заводских процессах, где используются неорганические катализаторы - металлы, соли металлов,- приходится ускорять ход реакций, подогревая вещества до высоких температур и сжимая их большими давлениями. На это тратят много топлива и электрической энергии.

 Уместен вопрос: что требуется, чтобы создать химический завод; копирующий живую клетку? Или сузим проблему: нельзя ли заменить промышленные катализаторы биологическими, металл - живым ферментом, белком?

 Биолог, по всей видимости, ответил бы на этот вопрос предложением тщательно изучить процессы, происходящие в живой клетке, и установить точные функции каждого из ферментов, научиться его выделять и накапливать в объемах, необходимых производству. Химик сказал бы несколько иначе. Нельзя заменить промышленные химические катализаторы биологическими до тех пор, пока не будет устранен главный недостаток живых. ферментов - их нетехнологичность. Что значит «нетехнологичность»? А то, что извлеченный из клетки белок быстро разрушается, теряет всю свою активность в короткие сроки. Кроме того, очень трудно, практически невозможно отделить ферменты от начальных и конечных продуктов реакции для повторного использования. Готовить же всякий раз новые порции неоправданно дорого.

 Но ведь работают же они в живой клетке!

 Как приблизить условия в промышленном процессе к условиям работы в живой клетке, чтобы «посаженный» в реактор фермент «не заметил», где он находится? Когда химики МГУ под руководством И. В. Березина поставили перед собой такую совершенно конкретную задачу, наметилась и в конце концов была найдена именно та ступень, которая давала возможность перейти, образно говоря, «от металла к белку». С достижением этой ступени уже появился всеобщий интерес к проблеме. А подойти к ней поначалу помогли биологи. Они давно уже выяснили, что в живой клетке многие ферменты закреплены в определенном месте на мембранах. Эти мембраны выполняют очень ответственные и разнообразные функции, без них не обходится ни один из внутриклеточных процессов. В хлоропластах, например, растений именно на мембранах протекают реакции, которые составляют фотосинтез. Так, вот на этих мембранах, как на подложках, более или менее жестко прикреплены многие ферменты. Именно в таком состоянии они продуктивно работают, выполняя все свои сложные обязанности. Хоть эта «хитрость» природы была известна давно, химики особого к ней интереса не проявляли. Важное технологическое значение этого осознали позже. Оказалось, чтобы фермент «заработал» в искусственных условиях, достаточно «пристегнуть» его к основе: закрепить на твердой подложке - носителе. Скажем, на полимере, целлюлозе, стекле, кварце, металлах.

 Стало совершенно ясно, что, если хочешь использовать ферменты в промышленности, надо найти сначала подходящий носитель, а потом либо прикрепить к нему молекулу белка химическими связями, либо включить ее в полимерную матрицу. Фермент начнет исправно выполнять свои обязанности, не смешиваясь с текущими мимо него растворами исходных веществ, потому что уйти со своего «рабочего места» он не сможет - привязан. Благодаря «врожденному усердию» фермента исходные вещества превратятся на выходе в готовые продукты. Можно уже не заботиться и об отделении их от катализатора, фермент остался на рабочем месте, чтобы вновь заняться своим прямым делом ускорением реакции, а продукты отправятся но назначению. Но самое замечательное, что в процессе закрепления, или на научном языке - «иммобилизации», фермент улучшает данные ему природой особенности, становится устойчивее, прочнее. Известны иммобилизованные ферменты, работающие многие месяцы и даже годы и практически не уступающие в долговечности лучшим химическим катализаторам.

 Но ведь это живые образования! Где взять большое количество дешевых ферментов, что сделать, чтобы их «добыча» была экономически оправданна? Как подготовить их для технологических целей? Оказывается, и эта достаточно сложная проблема находит обнадеживающее решение. Выяснилось, что ферменты можно в изобилии извлекать из микроорганизмов. Причем для решения каждой конкретной задачи подбираются свои микроорганизмы, со своим набором ферментов. Скажем, для осахаривания крахмала в пищевой промышленности хороши некоторые виды плесневых грибов. Для синтеза аминокислот, основных «кирпичиков» белка,- кишечная палочка, замечательное «лабораторное животное» современной генетики Ешерихия Коли. Она легкодоступна и довольствуется несложными питательными средствами. К тому же ее генный аппарат хорошо изучен - можно создавать и выращивать высокопродуктивные штаммы.

 Приемами генной инженерии и селекции можно заставить клетки синтезировать до 20 процентов своего веса в виде фермента. А если закрепить их в ячейках полимерной губки, то получится превосходная фабрика важнейших в питании и остродефицитных аминокислот.

 Чаще, однако, требуется клетку разрушить, извлечь из нее ферменты и привязать их к носителю. Но, чтобы изготовление иммобилизованных ферментов стало рентабельным, нужно в первую очередь научиться хорошо их очищать. Поэтому главное, чем заняты сейчас многие энзимологи,- это получение чистых ферментов, выяснение их строения и механизма каталитического действия. Так мы естественно подошли к практическому использованию ферментов.

 В лаборатории академика А. Е. Браунштейна уже много лет изучают большую группу пиридоксалевых ферментов, содержащих витамин В6. Чем он интересен?

 Ферменты, содержащие витамин В6, отвечают за важнейшие превращения аминокислот, основных «кирпичиков» для построения белков живого организма. Они ускоряют реакции перехода неорганического азота в белковый, в аминокислоты и далее в другие азотистые вещества организма. Эти превращения поразительно многообразны. На них, можно сказать, держится живая природа.

 Участие витаминосодержащих ферментов в процессах азотистого обмена привлекло внимание не только ученых, но и клиницистов. Их начали использовать в современной диагностике инфаркта миокарда, стенокардии, коронарной недостаточности. Точно так же можно диагностировать заболевания печени: при инфекционном гепатите содержание в крови трансаминазы повышается, а при желтухе, вызванной желчными камнями, остается на прежнем уровне. Регистрация ферментов стала уже обычным методом клинической биохимии.

 Пользуясь датчиком с «привязанным» к носителю ферментом, можно в токе крови определять нужные для диагностики вещества. А оперировать определителем так же просто, как и электродом, следящим за насыщением крови кислородом. Введя датчик в небольшой кровеносный сосуд, можно тут же начать отсчитывать концентрацию глюкозы, например в протекающей крови, и записывать ее колебания. Это ли не мечта медиков?

 На вопросы о том, как реализуется эта мечта на практике, я попросила ответить академика Евгения Ивановича Чазова - виднейшего кардиолога, руководителя Всесоюзного кардиологического научного центра АМН.